蛋白連接酶是負責催化兩個多肽/蛋白之間或者同一多肽兩個末端之間的肽鍵形成的一類酶。蛋白連接酶是一種非常重要的蛋白工程操控的工具。相對于大量存在的蛋白水解酶，蛋白連接酶非常少見，而且通常催化效率較低，只能相對有效地催化小分子肽之間的連接。在催化大分子蛋白之間的連接時通常效率較低，需要非常大量的蛋白連接酶達到目的。因此，深入研究蛋白酶，發(fā)現(xiàn)新的或者改造已有的蛋白酶具有重要的科學研究與實用價值。
2015年，澳大利亞的Anderson, M. A.課題組從白花蛇舌草中發(fā)現(xiàn)了識別天門酰胺底物的多肽連接酶，但這種酶的催化效率較低 （Nat. Commun., 2015, 6, 10199）。近日，新加坡南洋理工大學生命科學學院結(jié)構(gòu)所的吳彬教授（點擊查看介紹）和Julien Lescar教授（點擊查看介紹）課題組共同合作，報道了白花蛇舌草天門酰胺蛋白連接酶的結(jié)構(gòu)，這是世界上第一個天門酰胺連接酶的結(jié)構(gòu)。通過與同源結(jié)構(gòu)和蛋白序列相似度極高的天門酰胺水解酶（Legumain）的結(jié)構(gòu)進行對比，他們發(fā)現(xiàn)最終可能決定蛋白酶抑或水解酶走向的關(guān)鍵因素。
不僅如此，他們還依據(jù)該連接酶的結(jié)構(gòu)對其進行工程改造，發(fā)現(xiàn)只要突變一個氨基酸，便可使酶的催化效率提升近200倍，突變后的連接酶可以有效催化大分子蛋白質(zhì)之間的連接，這是野生型連接酶無法做到的，改進后的蛋白連接酶成為一種重要、實用的蛋白工程操作的工具。
這一成果作為封面文章發(fā)表在國際頂級期刊Journal of the American Chemical Society 上，文章的第一作者是新加坡南洋理工大學生命科學學院結(jié)構(gòu)所的博士后研究員楊仁良。該研究受到南洋理工大學結(jié)構(gòu)所博士后基金（楊仁良）以及南洋理工大學南洋助理教授啟動基金（吳彬）和AcRF Tier 1基金（Julien Lescar）的大力支持。
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